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La famille d'arachide secrète pour faire les blocs constitutifs chimiques a indiqué

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Comme vous mordez dans votre prochain sandwich à beurre et à gelée d'arachide, mâchez sur ceci : L'arachide que vous mangez a un secret.

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Il est subtil. L'arachide et son parent-légumineuse-ont non une, mais deux manières de préparer la tyrosine d'acide aminé, un des 20 exigés pour faire tous de ses protéines, et un élément nutritif humain essentiel. Cela pourrait sembler petit, mais pourquoi cette famille d'usine a une manière unique de faire un bloc constitutif chimique si important est un mystère qui se prolonge de nouveau aux années 1960 et est une qui ont attiré l'attention de Hiroshi Maeda, un professeur de la botanique à l'université de Wisconsin-Madison.

« Nous sommes intéressés par la chimie d'usine, essayant de comprendre comment les usines préparent tant de différents composés chimiques, beaucoup dont soyez important pour notre société humaine comme nourriture, fibre, alimentation, carburant, médecine-ainsi beaucoup de choses, » dit Maeda.

Ces molécules importantes commencent à partir des composés plus simples, comme la tyrosine, qui est le précurseur de morphine et innombrable d'autres produits chimiques intéressants et utiles.

Dans la nouvelle recherche éditée dans la question du 26 juin de la biologie chimique de nature, du Maeda et de son étudiant de troisième cycle Craig Schenck, avec des collaborateurs chez Washington University à St Louis, rapport comment la famille de légumineuse a évolué sa deuxième voie de tyrosine. Ils ont découvert la structure d'une nouvelle enzyme d'usine, une qui pourrait être un outil utile aux chercheurs biologiste essayant de commander la production de la tyrosine et de ses dérivés. Et ils ont attaché un changement évolutionnaire important de métabolisme d'usine à une mutation simple dans la nouvelle enzyme.

Pendant les années 1960 et les années 70, les scientifiques ont examiné le monde d'usine pour trouver comment ils ont fait les composés métaboliques principaux, comme des acides aminés. Tandis que toutes les usines employaient une voie, connue sous le nom de CAD, pour préparer la tyrosine, les famille-pois de légumineuse, haricots, arachides-unique ont ajouté une seconde, appelée le PDH, qui a été autrement trouvé seul dans les microbes. Personne n'a su pourquoi, et le problème a été mis de côté.

Mais deux ans il y a, Maeda et Schenck époussetés outre du vieux mystère. Creusant dedans, ils ont découvert les gènes responsables de préparer la tyrosine. Ils ont constaté que les légumineuses avaient évolué leurs enzymes de PDH de CAD existant ceux, juste avant des arachides et des pois se sont transformés en des lignées distinctes. Les enzymes de soeur étaient très semblables, qui ont signifié que seulement un nombre restreint de changements pourraient expliquer comment les enzymes de CAD se sont transformées en le PDH ceux. Mais il restaient trop de changements à examiner un pour voir lesquels ont eu un effet.

Alors Maeda a reçu un appel de Joe Jez, un biochimiste chez Washington University. Avec l'étudiant Cynthia Holland de Jez, les deux équipes ont collaboré pour purifier l'enzyme de PDH du soja, une légumineuse, et déterminent sa structure tridimensionnelle. Avec la structure de PDH à disposition, Schenck pourrait voir qu'au-dessus du temps évolutionnaire, seulement les mutations d'un couple s'étaient produites au site où les réactions chimiques ont lieu. Au lieu des douzaines de mutations à essayer, il a eu seulement deux.

Schenck a constaté qu'en changeant un acide aminé simple au centre de l'enzyme, il pouvait convertir en grande partie l'enzyme du soja PDH de nouveau dans son enzyme de l'ancêtre CAD. Le commutateur a fonctionné pour des enzymes des espèces multiples, et a fonctionné à l'envers : Schenck a pu donner des enzymes de CAD des caractéristiques comme PDH d'usines de non-légumineuse.

Maeda et Schenck avaient découvert que les légumineuses ont évolué une manière nouvelle de faire un produit chimique important en grande partie par le trébuchement sur un commutateur simple et crucial.

« Le résultat le plus étonnant est qu'un résidu simple a vraiment joué un rôle important dans le changement pour préparer cette enzyme légumineuse-spécifique, » dit Maeda. « Et cela soulève une question intéressante de pourquoi d'autres groupes d'usines n'ont jamais évolué cette enzyme unique. Puisque juste avec l'occasion aléatoire, peut-être cette mutation s'est produite mais n'a été jamais maintenue. »

Juste pourquoi les légumineuses se sont tenues dessus sur leur nouvelle voie de tyrosine, et quel avantage il pourrait fournir, exigera plus de travail.

Un autre traiteur, indique Maeda, est que le même commutateur qui transforme des enzymes de CAD en PDH ceux a coupé la capacité de la tyrosine d'empêcher la fonction de l'enzyme. Bien que ce genre d'autorégulation soit normalement utile pour des cellules, Maeda pense que l'insensibilité de PDH à la tyrosine pourrait être un avantage pour qu'aider produise plus de tyrosine, et ses dérivés utiles, dans les systèmes comme la levure ou les usines machinées.

« La pensée est que le pavot à opium, par exemple, prépare la tyrosine par une voie standard de CAD qui est vraisemblablement empêchée par la tyrosine, » explique Schenck, qui a récemment rempli son doctorat dans le laboratoire de Maeda, discutant des demandes possibles de nouvelle recherche. « Si nous pouvons présenter une enzyme qui n'est pas empêchée par la tyrosine, peut-être nous pouvons augmenter toute la piscine de la tyrosine de précurseur pour la production croissante de morphine. Ce peut être un outil utile entrant en avant dans d'autres espèces d'usine ou même dans les microbes. »